EVALUACION DE LA ACTIVIDAD DEL COMPLEJO LIPOLITICO IDENTIFICADO EN EL LATEX DE JACA (ARTOCARPUS HETEROPHYLLUS L)

Abstract

Los biocatalizadores presentan ventajas frente a los catalizadores clásicos empleados en los diversos procesos químicos, tal como su especificidad en particular. Las enzimas lipolíticas son biocatalizadores con amplia aplicación en reacciones de hidrólisis y síntesis. Mediante cromatografía en gel se purificó parcialmente el complejo enzimático con actividad de lipasa a partir del latex de la jaca (Artocarpushyllus L.). Se encontró que dicho complejo está formado por proteínas con peso molecular de 63,105,120, 136,176 y209 kDa en condiciones nativas, estimando 10 bandas con pesos moleculares que van de 24 a 106 kDa por electroforesis en SDS-PAGE; la actividad lipolítica fue detectada en placas con agar, por medio de la hidrólisis de los sustratos tributirina y aceite de olivo, utilizando purpura de bromocresol y rodamina B como indicador respectivamente. Se observo una mayor actividad del complejo enzimático al utilizar como sustrato al p-Nitrofenil acetato (p-NFA), con una temperatura optima de 70°C YpH optimo de 8. El complejo lipolítico sigue una cinética típica de Michaelis-Menten. Los valores estimados de Km y Vmax en la hidrólisis del p-NFA, fueron de 1.083 mM y 833.33 U/mg, respectivamente. Se encontró que conservo la actividad lipolítica después de su exposición a solventes como metanol, etanol y hexano. Los resultados obtenidos sugieren que las propiedades catalíticas encontradas en el complejo lipolítico podrían ser útiles como herramienta biotecnológica en diversas aplicaciones.